ľ¹Ï¸£ÀûÓ°ÊÓ

LET OP: Als een kandidaat een lekenpraatje houdt, start de livestream een kwartier eerder.

Ons lichaam is opgebouwd uit weefsels die bestaan uit triljoenen gespecialiseerde cellen die een gemeenschappelijke basisstructuur delen. Binnen cellen organiseert het cytoskelet (microtubuli, actine en vimentine-intermediaire filamenten) de vorm en het transport. Microtubuli fungeren als stijve snelwegen, actine drijft beweging aan, en vimentine zorgt voor veerkracht. Organellen zoals mitochondriën, lysosomen en het endoplasmatisch reticulum (ER) zijn afhankelijk van deze netwerken en motorproteïnen voor hun juiste positionering en functie.

Hoewel we weten welke kinesines specifiek vracht verplaatsen, is het nog onduidelijk hoe verschillende kinesines samenwerken om de verdeling van organellen in evenwicht te houden, vooral in de context van andere cytoskelet- en organel-interacties. Om dit te onderzoeken, bestudeerden we vijf kinesinemotoren uit de drie belangrijkste families (kinesine-1, -2 en -3), met de nadruk op hun rol in cytoskeletorganisatie en organelpositionering, en op hoe vimentinefilamenten, alleen en samen met microtubuli en het ER, de celarchitectuur vormgeven.

Kinesine-2 bleek bijzonder belangrijk voor het behouden van het ER aan de celranden. Het verwijderen ervan veroorzaakte terugtrekking van het ER en verhoogde de beweeglijkheid van het ER en microtubuli, terwijl lysosomen grotendeels onaangetast bleven. Wanneer meerdere kinesines tegelijk werden verwijderd, klonterden lysosomen samen en werden beweeglijker, terwijl het ER stabiel bleef. Deze resultaten tonen aan dat de organisatie van compartimenten sterk afhankelijk is van motoractiviteit en niet enkel van direct contact tussen organellen.

We ontwikkelden ook een manier om vimentine met kleine moleculen of licht te verplaatsen. Het verschuiven van vimentine beïnvloedde het ER en de mitochondriën, maar had slechts geringe effecten op actine, microtubuli en lysosomen. Dichte ER-tubuli verankerden vimentine aan de periferie via schakels zoals RNF26, met Nesprin-3 als mogelijke kandidaat. Het verwijderen van vimentine verhoogde de beweeglijkheid van het ER, terwijl het verstoren van ER–microtubuli-verbindingen tegengestelde effecten had.

Samen onthullen deze bevindingen een diepe onderlinge afhankelijkheid tussen microtubuli, vimentine en het ER. Hun gecoördineerde dynamiek behoudt de cellulaire architectuur en uiteindelijk de cel-functie.